为何赖氨酸的翻译后修饰类型和出现频率比较多？

为什么要提出这一个问题呢，一方面，在于生物书上提出原核生物的细胞器是比较单一的，不含有除核糖体之外的其他复

1.肽链末端的修饰2.信号序列的切除3.二硫键的形成4.部分肽段的切除5.个别氨基酸的修饰6.糖基侧链的添加

但即使是这样，Western Blot得到的条带大小依然会和预计的分子量大小有出入。大部分常见的原因如下：1

前体蛋白是没有活性的，常常要进行一个系列的翻译后加工，才能成为具有功能的成熟蛋白。加工的类型是多种多样的，一

蛋白质翻译后修饰的生物学意义是使蛋白质具有生物活性，可以发挥相应的功能

寻找修饰位点，需要做很多点突变，一个一个尝试。找到之后，还要鉴定点突变的生物学功能，巨麻烦。

WB检测蛋白表达量，一些修饰会使条带变大，例如糖基化的蛋白跑电泳会比非糖基化的条带大。但是对蛋白表达量无影响

多聚赖氨酸包被培养板和培养瓶时，该注意什么问题？ 博凌科为生物科技-为你解答：方法是：浓度为50ng/1

样品预处理：加入70ul硼酸缓冲液，漩涡15s，迅速加入10ulAQC衍生试剂，漩涡15s，室温放置1mi

方便记录。 一般的都是氨基酸的英文名字的首字母，首字母重了就用第二个字母。如丝氨酸，serine 三字母缩写