为什么要提出这一个问题呢,一方面,在于生物书上提出原核生物的细胞器是比较单一的,不含有除核糖体之外的其他复杂细胞器.另一方面,很多资料书提到,前体蛋白是没有活性的,常常要进行一个系列的翻译后加工和修饰,才能成为具有功能的成熟蛋白,也就是说必须具备一... 为什么要提出这一个问题呢,一方面,在于生物书上提出原核生物的细胞器是比较单一的,不含有除核糖体之外的其他复杂细胞器.另一方面,很多资料书提到,前体蛋白是没有活性的,常常要进行一个系列的翻译后加工和修饰,才能成为具有功能的成熟蛋白,也就是说必须具备一定的高级结构。但是问题在于原核生物没有对蛋白质进行加工的细胞器啊(内质网和高尔基复合体),那么在原核生物细胞中,从核糖体上完成翻译过程后得到的肽链具有独特的功能吗,能称为蛋白质吗
蛋白质的修饰通常发生在氨基酸侧链不稳定基团,如:氨基修饰,巯基修饰,羟基修饰,羧基修饰及其他侧链修饰。巯基上
1.肽链末端的修饰2.信号序列的切除3.二硫键的形成4.部分肽段的切除5.个别氨基酸的修饰6.糖基侧链的添加
但即使是这样,Western Blot得到的条带大小依然会和预计的分子量大小有出入。大部分常见的原因如下:1
前体蛋白是没有活性的,常常要进行一个系列的翻译后加工,才能成为具有功能的成熟蛋白。加工的类型是多种多样的,一
蛋白质翻译后修饰的生物学意义是使蛋白质具有生物活性,可以发挥相应的功能
寻找修饰位点,需要做很多点突变,一个一个尝试。找到之后,还要鉴定点突变的生物学功能,巨麻烦。
WB检测蛋白表达量,一些修饰会使条带变大,例如糖基化的蛋白跑电泳会比非糖基化的条带大。但是对蛋白表达量无影响
真核生物蛋白质合成过程中,if-1和if-3因子结合的部位分别是什么 与肽链合成起始(initiatio
我用的是人民教育出版社的教材 书上的原话“内质网网是由膜连接而成的网状结构,是细胞内蛋白质合成和加工的“
肽图分析法 - 蛋白质和多肽反相HPLC分析和纯化指南反相GX液相色谱已成为蛋白质分析和表征的标准方法,尤其是Z