色谱分析:流动相的配制
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氨基酸既有酸性又有碱性,意味着它既包含酸性基团(羧酸),又包含碱性基团(伯胺)。
但这些基团通过肽键与残基缩合。
多个氨基酸通过肽键连接形成肽链。
蛋白质/多肽的特征由氨基酸侧链决定。
本文包含详细描述和功能概述。
包括氨基酸的名称、三字母缩写和单字母符号。氨基酸
特性
结构
丙氨酸
Ala
A
类型:疏水性
功能:侧链由疏水性甲基组成。与其它疏水性氨基酸一样,丙氨酸协助形成并维持蛋白质的三级结构。精氨酸
Arg
R
类型:碱性
功能:精氨酸侧链有三个紧密结合的氮原子,是一种碱性极强的氨基酸,pH高达12.5。
精氨酸与天冬氨酸或谷氨酸形成静电复合物(盐桥),强化蛋白质的三级结构。
它还与附着在蛋白质的酸性基团相互作用,例如核酸的磷酸基团。天冬酰胺
Asn
N
类型:弱极性
功能:天冬酰胺是脱酰胺的主要位置,也是甘氨酸(低聚糖)的结合点。天冬氨酸
Asp
D
类型:酸性
功能:天冬氨酸的pH为4,与碱性氨基酸相互作用形成静电复合物(盐桥)。
天冬氨酸还是金属离子等带正电荷基团的结合位点,其功能的发挥在多种蛋白质中很重要。半胱氨酸
Cys
C
类型:弱极性(含硫)
功能:半胱氨酸在蛋白质的三级结构中具有重要作用,其与其它半胱氨酸侧链发生反应并在多肽链的不同部分形成共价键(二硫键)。
谷氨酰胺
Gln
Q
类型:弱极性
功能:谷氨酰胺的脱酰胺作用与天冬酰胺相比较难,因此基本不作为脱酰胺位点。
谷氨酸
Glu
E
类型:酸性
功能:谷氨酸的pH稍高于4,与碱性氨基酸相互作用形成静电复合物(盐桥)。
谷氨酸还是金属离子等带正电荷基团的结合位点,其功能的发挥在多种蛋白质中很重要。甘氨酸
Gly
G
类型:中性
功能:甘氨酸非常小,侧链仅有一个氢,它作为中性氨基酸在肽链中延伸。组氨酸
His
H
类型:碱性
功能:组氨酸侧链为弱碱性,pH在6~7之间。组氨酸能够与酸结合,但取决于环境pH。异亮氨酸
Ile
I
类型:疏水性
功能:与其它疏水性氨基酸一样,异亮氨酸残基协助形成并维持蛋白质的三级结构。亮氨酸
Leu
L
类型:疏水性
功能:与其它疏水性氨基酸一样,亮氨酸协助形成并维持蛋白质的三级结构。赖氨酸
Lys
K
类型:碱性
功能:赖氨酸侧链是伯胺类,pH为~10.5。
赖氨酸与天冬氨酸或谷氨酸形成静电复合物(盐桥),强化蛋白质的三级结构。
它还与附着在蛋白质的酸性基团相互作用,例如核酸的磷酸基团。甲硫氨酸
Met
M
类型:弱疏水性(含硫)
功能:甲硫氨酸是Z可能被氧化的氨基酸。它是发生氧化作用的指示剂。甲硫氨酸氧化还可能影响生物活性。
苯丙氨酸
Phe
F
类型:疏水性、芳香性
功能:与其它疏水性氨基酸一样,苯丙氨酸协助形成并维持蛋白质的三级结构。
由于具有芳香性,苯丙氨酸还是紫外光吸收的有效检测目标。脯氨酸
Pro
P
类型:弱疏水性
功能:脯氨酸是一种独特的氨基酸,其疏水侧链与氨基酸末端连接,在肽链中产生张力,使肽链弯曲。
该结构特征协助形成蛋白质的三级结构。丝氨酸
Ser
S
类型:极性(含羟基)
功能:丝氨酸通过氢键与其它氨基酸残基或部分蛋白质结合。还能通过氢键与其它蛋白质或基团结合。
丝氨酸还是细胞蛋白质磷酸化的位点。苏氨酸
Thr
T
类型:极性(含羟基)
功能:苏氨酸通过氢键与其它氨基酸残基或部分蛋白质结合。还能通过氢键与其它蛋白质或基团结合。
苏氨酸还是细胞蛋白质磷酸化的位点。酪氨酸
Tyr
Y
类型:极性(含羟基)、芳香性
功能:酪氨酸通过氢键与其它氨基酸残基或部分蛋白质结合。还能通过氢键与其它蛋白质或基团结合。
酪氨酸还是细胞蛋白质磷酸化的位点。酪氨酸具有芳香性,提供紫外吸收位点。
色氨酸
Trp
W
类型:疏水性、芳香性
功能:色氨酸具备多环结构,能够通过氢键延长。由于具备芳香性,色氨酸提供紫外光吸收位点。
色氨酸还能发出微弱的天然荧光。
缬氨酸
Val
V
类型:疏水性
功能:缬氨酸侧链是一个疏水性异丙基。
与其它疏水性氨基酸一样,缬氨酸协助形成并维持蛋白质的三级结构。各个氨基酸的丰度
疏水性氨基酸在蛋白质三级结构的形成中起到关键作用,通常位于蛋白质的核心区。
它们约占蛋白质中氨基酸的50%。
极性氨基酸具有很多重要的结构性或功能性作用,丰度一般较高。
丰度Z低的氨基酸包括甲硫氨酸、组氨酸、半胱氨酸及色氨酸。
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