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有一多肽结构如下

紫冰蝶梦5960 2014-12-26 14:30:36 337  浏览

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全部评论(3条)

  • 461068727 2014-12-27 00:00:00
    3个肽键,4肽,3个水分子,3种氨基酸,R基3种

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  • ttnkttnkttnktt 2014-12-27 00:00:00
    三个 四肽或者线肽或者多肽 三个 三种 CH3和CH2CH2COOH和CH2SH

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  • 郭老大66 2014-12-27 00:00:00
    (1)三 四 (2)3 (3)3 —CH3 —CH2CH2COOH —CH2SH

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有一多肽结构如下
2014-12-26 14:30:36 337 3
某多肽的氨基酸序列如下:GLU-VAL
某多肽链的氨基酸序列如下:Glu-Val-Lys-Asn-Cys-Phe-Arg-Trp-Asp-Leu-Gly-Ser-Leu-Glu-Ala-Thr-Cys-Arg-His-Met-Asp-Gln-Cys-Tyr-Pro-Gly-Glu-Glu-Lys,在pH7.5时,此多肽的净电荷是多少单位?说明理由(假设pKa值:α-COOH4.0;α-NH3+ 6.0;Glu和Asp侧链... 某多肽链的氨基酸序列如下:Glu-Val-Lys-Asn-Cys-Phe-Arg-Trp-Asp-Leu-Gly-Ser-Leu-Glu-Ala-Thr-Cys-Arg-His-Met-Asp-Gln-Cys-Tyr-Pro-Gly-Glu-Glu-Lys,在pH7.5时,此多肽的净电荷是多少单位?说明理由(假设pKa值:α-COOH4.0;α-NH3+ 6.0;Glu和Asp侧链基4.0;Lys和Arg侧链基11.0;His侧链基7.5;Cys侧链基9.0;Tyr侧链基11.0)答案:-2.5个单位 为什么会有0.5出来的这是怎么回事!!!! 展开
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引言

反相HPLC已成为分离和分析蛋白质和多肽的重要工具。

它在生物技术行业中被广泛应用于蛋白质类ZL产品的表征,以及这些产品和杂质的鉴定。

在通过质谱鉴定蛋白质之前,反相HPLC在从消化后的蛋白质组中分离多肽方面有着至关重要的作用。

它也被用于探索性研究中多种蛋白质和多肽的纯化,以及蛋白类ZL药物的大规模纯化。


反相HPLC灵敏、通用性强,还可与质谱等技术结合使用,在蛋白质研究中具有重要的地位。

此外,它还能够分离结构近乎相同的蛋白质,因而得到了广泛的应用。

正如牛、人和猪胰岛素变异体的分离过程所示(图1),反相HPLC能够分离非常相似的蛋白质。

牛胰岛素和人胰岛素仅有三个氨基酸的差别,也能够被完全分离开来。

牛胰岛素在胰岛素a链的第8位为丙氨酸,第10位为缬氨酸,b链的第30位为丙氨酸。

而人胰岛素在胰岛素a链的第8位为苏氨酸,第10位为异亮氨酸,b链的第30位为苏氨酸。


1. RP-HPLC对紧密关联的胰岛素变异体进行分离


条件  

色谱柱:ACE 5 C18,4.6 x 250mm  

洗脱液:含有29.3 - 31.7% 乙腈的 0.1% 三氟乙酸溶液,以1.0毫升/分钟的速率洗脱至少16分钟  

样品:牛、人和猪胰岛素  


 

 


 
 

猪胰岛素和人胰岛素仅有一个氨基酸的差异(猪胰岛素的b链第30位为丙氨酸,人胰岛素该位置为苏氨酸),在基线即已分离。  

在另一个实例中,尽管兔胰岛素和人胰岛素仅有一个氨基酸的差异,即以苏氨酸取代了丝氨酸,但也同样得到了分离(参考文献1)。  


 

反相HPLC的高分离能力也被扩展应用到了多肽上。  

在图2中,两种多肽尽管只有一个氨基酸的差异,即丝氨酸对苏氨酸,但也得到了完全的分离。  

这种高分离能力是反相HPLC在蛋白质和多肽分离中得到广泛应用的基础性因素。  

 

2. RP-HPLC对紧密关联的多肽进行分离。仅有一个氨基酸不同的两种十肽菌素,一种含丝氨酸,而另一种含苏氨酸  

条件  

 

色谱柱:C18 宽孔柱, 4.6 x 250 毫米  

 

洗脱液:  

 

A. 含有0.1%三氟乙酸的水溶液  

 

B. 含有0.08%三氟乙酸的乙腈溶液  

 

梯度:0 - 35%B溶液超过73分钟(参考文献2  



蛋白质/多肽的保留机制  

在反相HPLC中,颗粒表面是十分疏水的,因为其表面通过化学连接有羟基(图3中的波浪形红线)。  

通过疏水表面对蛋白质一面(被称为疏水性足)的吸附,蛋白质被保留下来(图3)。  

与疏水表面的厚度相比,蛋白质要大得多,因此蛋白质仅有一部分被疏水表面所吸附。  

大部分蛋白质位于表面上方并与流动相接触。  

由这种疏水性吸附所导致的净相互作用非常强,会导致蛋白质保持吸附在表面上(图4A),直至接触到特定浓度的有机溶剂,这时蛋白质会从表面上解吸附并从色谱柱上洗脱(图4B)。  

在Z初的吸附/解吸附之后,尽管蛋白质在从色谱柱上移动下来时仍会与表面产生一些相互作用,但却是十分微弱的,对分离过程无影响。  

分离是由单次吸附/解吸附过程完成的。  

解吸蛋白质所需要的有机改性剂的浓度十分精确,并与疏水足的大小呈函数关系。  

详情请参阅参考文献3  


 

4. 进入色谱柱的蛋白质被吸附在柱顶端附近的疏水表面上(A)并且一直保持吸附,直至有机改性剂的浓度达到特定值,此时蛋白质从表面解吸附(B)。  

 


 

反相HPLC中,吸附/解吸保留机制导致蛋白质的保留行为与小分子不同。  

小分子的保留行为随着有机溶剂浓度的改变而缓慢改变时(图5,联苯),一旦有机溶剂的浓度达到所需要的值,蛋白质的保留行为即发生突然改变,引起保留时间的快速变化(图5,蛋白质)。  

该过程产生的尖锐峰形常见于蛋白质和多肽(图6A)。  

由于有机溶剂浓度的微小变化会引起的显著的保留行为变化,等度洗脱很少被用于蛋白质中,因为峰变宽了,而有机溶剂的微小改变会导致蛋白质保留行为的巨大变化(图6B)。

5.有机溶剂浓度对应的保留行为
 

 


 

6.  

A. 梯度洗脱过程中多肽和蛋白质洗脱出尖锐峰形。  

B. 等度洗脱下,蛋白质的峰形(本例中为溶菌酶)很宽,有机溶剂的微小改变都会引起保留时间的巨大变化。  

 

 



 

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